昨晚与朋友聊到兔单抗，据说市场上有人把兔多抗充当兔单抗出售。小编觉得这不太可能，毕竟抗体人这点底线还是有的。
01
兔单抗情结
在人们的潜意识里，总是觉得单克隆抗体比多克隆抗体好，更何况再加上基因工程重组技术，这就更高大上了。其实，只要是性能上达到您的需求，管他是基因工程兔单抗还是传统的兔多克隆抗体，先看性能（特异性、亲和力和稳定性等），再去考虑价格问题，综合各个因素选购到最佳性价比的抗体。
所以说不管是白猫还是黑猫，能够捉到老鼠就是好猫。
现在，几乎所有抗体公司都号称掌握了兔单抗核心技术，其实真正会做的都很少，做得好的就更少了。各种单B技术更是层出不穷，真正用起来成本很高的。
所有很多公司压根就做不出兔单抗，在利润的诱惑下，将以往卖得比较好的兔多抗就当做是兔单抗卖了，只要应用效果好，客户也不会怀疑。
02
消除单抗情结
关于多克隆抗体和单克隆抗体的性能比较，在这里简单阐述一下，如果感兴趣的朋友可以给我留言，再专门写一写这个专题。
所谓单克隆抗体是针对某个靶点的某个抗原表位的一种序列确定的抗体分子，抗体分子序列是固定的，因此其理化性质也是稳定的，我们可以称其为“纯净物”。多克隆抗体是针对抗原靶点的所有抗原表位的所有抗体分子的混合物，这里特别注意的是针对某个抗原表位的抗体分子序列可以有很多种，单克隆抗体只是针对某个抗原表位的一种，是由一个B细胞扩增而来的细胞分泌的。所以通过免疫学手段检测到某个B细胞（或者B细胞与骨髓瘤融合的杂交瘤），尽快将其分离成单细胞，经过培养扩增或者基因工程扩增获取其抗体分子的基因序列，这个过程就是单克隆抗体的核心内容和核心技术要求。
技术人员历经多道程序精心筛选得到的兔单克隆抗体大多数情况下是非常优秀的，性能是nice的，但是如果某个抗原表位激发出来的抗体性能比较弱或者比较少，这时候任你有千般武艺你也筛不出好的抗体；在这种情况下或许多克隆抗体更有优势，多克隆抗体是个抗体池，非位阻情况下，理论上每个表位都可以结合一个抗体，即使单个抗体比较弱鸡，众人拾柴火焰高，这么多抗体的加合协同作用，足以将信号放大很多倍。如果说，单克隆抗体是精锐部队，训练有素，那么多克隆抗体就是散兵游将，里面有人才，也可能有猪队友，捣蛋鬼，所以，非特异性也许就是他们造成。
虽然说不管黑猫白猫只要是捉住老鼠就是好猫。
但是，如果你怀疑有人把兔多抗当作兔单抗卖给你。
不妨试试下面的方法！
03
区分兔单抗与兔多抗
这里教你一招简单的鉴别方法，取一点抗体，通过变性SDS-PAGE胶电泳，（重组）兔单克隆抗体应该是非常清晰的两条带，而多克隆抗体的轻链是弥散的，不集中。
这里只做简单的讨论，具体情况不同，会出现很多例外结果（比如，有的抗体里面加了蛋白保护剂之类的东西。）；欢迎理性讨论。
04
兔多抗轻链多样性理论基础
和小鼠、人类不同，兔子的轻链确实比较特殊。兔子里也是存在λ 链的；但是κ 链却不同：兔κ轻链并不是单一类型，而是有不同的 allotypes / isotypes。在免疫遗传学的文献里，常见的描述是 b4、b5、b6、b9 这几种 κ 链等位型（allotypes），不同品系兔子可能表达不同的 κ allotypes。这一点在免疫遗传学研究和抗体工程里确实有报道，并不是所有动物都有这么多 κ 多态。
在兔κ链上，Vκ 和 Cκ 之间存在一个额外的二硫键（interdomain disulfide bond）。这一点是兔κ链的结构特征，不是人/鼠 κ 轻链的通用现象。这个额外二硫键能让兔κ链在 SDS 变性电泳下表现出一些异常的迁移特征，比如条带更“紧凑”或者有时迁移慢一些。
多个 κ allotypes（b4, b5, b6, b9）以及 λ 链混合，使轻链区本来就不完全一致。Vκ–Cκ 之间的特有二硫键，若还原不完全，可能导致轻链折叠稳定、解聚不彻底，从而在 SDS-PAGE 上出现迁移不一致或条带拖尾。
所以相比鼠/人抗体，兔抗体轻链的条带往往更“宽”“不锐利”，这不仅仅是实验条件问题，也和兔子分子本身特性有关。
参考文献
Mage, R. G., & Lanning, D. (2003). Rabbit immunoglobulins. Encyclopedia of Life Sciences (ELS).
Knight, K. L., & Becker, R. S. (1990). Molecular basis of the allelic inheritance of rabbit immunoglobulin kappa chain allotypes. Proceedings of the National Academy of Sciences, 87(11), 4086–4090.
Becker, R. S., & Knight, K. L. (1990). Somatic diversification of immunoglobulin heavy and light chains. Annual Review of Immunology, 8, 63–80.
Becker, R. S., Knight, K. L., & Mage, R. G. (1986). The rabbit immunoglobulin kappa chain: unusual disulfide bond between variable and constant domains. Nature, 322(6076), 738–740.
